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短乳杆菌酪氨酸脱羧酶的晶体结构及其活性中心关键位点的研究 |
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| 论文目录 |
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| 摘要 | 第3-4页 | | Abstract | 第4-5页 | | 第一章 绪论 | 第8-17页 | | 1.1 酪氨酸脱羧酶研究背景 | 第8-11页 | | 1.1.1 酪氨酸脱羧酶简介 | 第8页 | | 1.1.2 酪氨酸脱羧酶研究概况 | 第8-11页 | | 1.2 酪胺概述 | 第11-13页 | | 1.2.1 酪胺的功能与应用 | 第11-12页 | | 1.2.2 酪胺的制备 | 第12-13页 | | 1.3 蛋白质的结晶方法与结构测定 | 第13-15页 | | 1.3.1 蛋白质结晶方法 | 第13-14页 | | 1.3.2 蛋白质结构解析方法简介 | 第14-15页 | | 1.4 本论文的研究意义与主要研究内容 | 第15-17页 | | 1.4.1 课题来源 | 第15页 | | 1.4.2 本论文的研究背景与研究意义 | 第15-16页 | | 1.4.3 本论文的主要研究内容 | 第16-17页 | | 第二章 材料与方法 | 第17-24页 | | 2.1 实验材料 | 第17-19页 | | 2.1.1 主要试剂及仪器 | 第17-18页 | | 2.1.2 实验菌株 | 第18页 | | 2.1.3 实验所用引物 | 第18页 | | 2.1.4 主要培养基 | 第18-19页 | | 2.2 实验方法 | 第19-24页 | | 2.2.1 重组硒代酪氨酸脱羧酶的制备与纯化 | 第19-20页 | | 2.2.2 Se-TDC晶体的生长 | 第20页 | | 2.2.3 Se-TDC晶体衍射与数据收集 | 第20页 | | 2.2.4 Se-TDC衍射数据处理与TDC的结构解析 | 第20-21页 | | 2.2.5 TDC与复合物的共结晶与结构解析 | 第21页 | | 2.2.6 TDC的定点突变研究 | 第21-23页 | | 2.2.7 TDC与酪氨酸的分子对接 | 第23-24页 | | 第三章 结果与讨论 | 第24-48页 | | 3.1 重组酪氨酸脱羧酶的结构解析 | 第24-29页 | | 3.1.1 Se-TDC在大肠杆菌中的表达 | 第24页 | | 3.1.2 Se-TDC纯化 | 第24-25页 | | 3.1.3 Se-TDC晶体的生长 | 第25-27页 | | 3.1.4 Se-TDC衍射数据的收集 | 第27-28页 | | 3.1.5 TDC母体晶体结构的解析 | 第28-29页 | | 3.2 TDC复合物的共结晶与结构解析 | 第29-35页 | | 3.2.1 TDC与PLP的共结晶与结构解析 | 第29-31页 | | 3.2.2 TDC与底物类似物的共结晶 | 第31-35页 | | 3.3 TDC的晶体结构分析 | 第35-37页 | | 3.3.1 TDC的整体结构 | 第35-36页 | | 3.3.2 TDC与其他Group II脱羧酶的蛋白结构比较 | 第36页 | | 3.3.3 PLP结合位点 | 第36-37页 | | 3.4 K240、H241的结构功能分析 | 第37-41页 | | 3.4.1 K240A、H241半饱和突变体的构建 | 第37-38页 | | 3.4.2 K240、H241突变体表达、纯化 | 第38-39页 | | 3.4.3 K240、H241突变体的活力测定与动力学表征 | 第39-41页 | | 3.5 TDC活性位点分析 | 第41-48页 | | 3.5.1 TDC活性位点突变体库的构建 | 第41页 | | 3.5.2 TDC突变体活性分析 | 第41-42页 | | 3.5.3 E102、Y395的半饱和突变 | 第42-43页 | | 3.5.4 Y398突变体分析 | 第43-45页 | | 3.5.5 S586A活力提高原因分析 | 第45-48页 | | 主要结论与展望 | 第48-50页 | | 主要结论 | 第48-49页 | | 展望 | 第49-50页 | | 致谢 | 第50-51页 | | 参考文献 | 第51-56页 | | 附录 | 第56-58页 | | 附录1：本论文所用引物 | 第56-58页 | | 附录2：作者在硕士学位期间发表的论文 | 第58页 |
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论文编号BS2557850，这篇论文共58页
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