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一、结核分枝杆菌Hsp16.3分子伴侣活性及其相关功能的研究 二、卡介苗菌MDP1基因敲除的研究
 
     论文目录
 
目录第1-8页
主要符号对照表第8-10页
中文摘要第10-12页
英文摘要第12-15页
第一部分 结核分枝杆菌Hsp16.3分子伴侣活性及其相关功能的研究第15-86页
 前言第15-18页
 第一章 Hsp16.3蛋白的表达、纯化与多抗血清的制备第18-30页
  前言第18页
  第一节 实验材料第18-22页
  第二节 实验步骤第22-25页
   一、 Hsp16.3的表达第22页
   二、 Hsp16.3蛋白的纯化第22-24页
   三、 Hsp16.3蛋白浓度的测定第24页
   四、 Hsp16.3多抗血清的制备第24-25页
  第三节 结果与讨论第25-30页
   一、 Hsp16.3的表达与纯化第25-27页
   二、 蛋白质浓度的测定结果第27-28页
   三、 多克隆抗血清的制备结果第28-30页
 第二章 Hsp16.3突变体G59W的构建极其结构和功能研究第30-52页
  前言第30-32页
  第一节 实验材料第32-33页
  第二节 实验方法第33-38页
   一、 突变体质粒的构建以及突变体蛋白的纯化第33-36页
    1 引物设计第33页
    2 PCR扩增第33-34页
    3 PCR扩增产物的回收第34页
    4 PCR产物的平末端磷酸化第34-35页
    5 连接反应第35页
    6 转化与筛选第35-36页
    7 突变体蛋白质的纯化第36页
    8 突变体蛋白的浓度测定第36页
   二、 分子伴侣活性的检测第36-37页
   三、 园二色性光谱的测量第37页
   四、 ANS结合荧光光谱第37页
   五、 排阻层析色谱第37-38页
   六、 非变性孔径梯度聚丙烯酰胺凝胶电泳第38页
   七、 内源荧光光谱测量第38页
  第三节 实验结果第38-49页
   一、 G59W突变体质粒的构建以及突变体蛋白质的纯化第38-40页
    1 突变体质粒构建第38-39页
    2 突变体蛋白质纯化的结果第39-40页
   二、 分子伴侣活性检测结果第40-41页
   三、 CD光谱的测量结果第41-44页
   四、 ANS荧光光谱第44页
   五、 排阻层析色谱第44-45页
   六、 非变性孔径梯度聚丙烯酰胺凝胶电泳第45-47页
   七、 内源荧光检测结果第47-49页
  第四节 讨论第49-52页
 第三章 融合基因的克隆与表达第52-63页
  引言第52页
  第一节 实验材料第52-53页
  第二节 实验步骤第53-58页
   一、 引物设计第53页
   二、 融合基因的获得第53-55页
    1 PCR分别扩增Hsp16.3和38kDa基因第54页
    2 PCR产物琼脂糖凝胶电泳回收第54页
    3 PCR扩增Hsp16.3和38kDa的融合基因第54-55页
   三、 融合基因和质粒载体的酶切第55-56页
   四、 酶切产物的连接第56页
   五、 连接产物的转化第56页
   六、 重组子的鉴定第56-57页
    1 快速裂解及质粒大小的鉴定第56页
    2 PCR初步鉴定第56-57页
    3 酶切鉴定第57页
    4 测序鉴定第57页
   七、 融合蛋白的表达第57-58页
  第三节 结果第58-60页
   一、 融合蛋白的表达第58-59页
   二、 融合蛋白的可溶性第59-60页
  第四节 讨论第60-63页
 第四章 Hsp16.3蛋白细胞内抗氧化功能研究第63-74页
  引言第63页
  第一节 实验材料第63页
  第二节 实验方法第63-68页
   一、 Hsp16.3基因、38kDa基因的克隆第63-68页
    1 引物设计和合成第64页
    2 PCR扩增目的基因第64-65页
    3 目的基因与质粒载体的酶切第65页
    4 酶切产物的连接第65-66页
    5 连接产物的转化第66页
    6 重组子的筛选与鉴定第66页
    7 电转化第66-67页
     1 ). 耻垢分枝杆菌感受态细胞的制备第66-67页
     2 ). 电转化第67页
    8 Hsp16.3外源蛋白的表达与鉴定第67-68页
   二、 Hsp16.3抗氧化功能第68页
  第三节 结果与讨论第68-74页
   一、 Hsp16.3外源蛋白的表达与鉴定第68-72页
    1 重组质粒的酶切结果第68-69页
    2 15%SDS-PAGE凝胶检测结果第69-70页
    3 Western Blotting结果第70-72页
   二、 抗氧化结果第72-74页
 第五章 Hsp16.3蛋白细胞内底物的筛选第74-80页
  引言第74-75页
  第一节 实验材料第75-76页
  第二节 实验方法第76-77页
  第三节 结果与讨论第77-80页
 第六章 结论第80-81页
 第七章 参考文献第81-86页
第二部分 卡介苗菌MDP1基因敲除技术的研究第86-98页
 前言第87-88页
 第一节 材料和方法第88-90页
  一、 材料第88页
  二、 方法第88-90页
   1 M.BCG基因组DNA的提取与纯化第88页
   2 引物设计及目的基因的PCR扩增第88页
   3 基因敲除质粒的构建及鉴定第88-89页
   4 M.BCG感受态细胞的制备及电转化第89页
   5 MDP1基因敲除菌株的筛选与鉴定第89-90页
   6 敲除菌株和原代菌株生长曲线的测定第90页
 第二节 结果第90-94页
  一、 目的基因MDP1的PCR扩增产物第90-91页
  二、 pKO-MDP1敲除质粒的酶切鉴定第91-92页
  三、 敲除菌株的筛选与鉴定第92-93页
  四、 敲除菌株和原代菌株生长曲线的测定第93-94页
 第三节 讨论第94-96页
 第四节 参考文献第96-98页
第三部分 热休克蛋白的研究进展第98-133页
 引言第99页
 一、 热休克蛋白的分类第99-100页
 二、 热休克蛋白的转录调节第100-102页
 三、 热休克蛋白家族简介第102-119页
  1 Hsp100第102-103页
  2 Hsp90第103-104页
  3 Hsp70第104-107页
  4 Hsp60和Hsp10第107-110页
  5 小分子热休克蛋白第110-119页
   1 ). 小分子热休克蛋白的结果特点第110-111页
   2 ). 小分子热休克蛋白的生理作用第111-113页
    (1) 保护细胞骨架第111-112页
    (2) sHsp与细胞的生长和分化第112页
    (3) sHsp与细胞凋亡第112-113页
   3 ). 小分子热休克蛋白的分子伴侣机制第113-114页
   4 ). 小分子热休克蛋白与疾病第114-116页
   5 ). 小分子热休克蛋白可以作为药物靶点第116-117页
   6 ). 小分子热休克蛋白的磷酸化第117页
   7 ). 小分子热休克蛋白举例第117-119页
    (1) Alpha-crystallin第117-118页
    (2) Hsp16.3第118-119页
 四、 展望第119-121页
 五、 参考文献第121-133页
致谢第133页

 
 
论文编号BS934000,这篇论文共133
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