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离子注入改良纤维分解细菌及其生物效应和机理研究——离子注入对纤维酶蛋白各组分的生物效应研究 |
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| 论文目录 |
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| 第一章 绪论 | 第1-13页 | | ·国内外纤维素酶的研究动态. | 第6页 | | ·离子束生物技术发展概况 | 第6-12页 | | ·本课题的科学意义、已取得成果、应用前景和研究内容 | 第12-13页 | | 第二章 试验材料和方法 | 第13-17页 | | ·试验材料 | 第13-113页 | | ·供试菌种 | 第13页 | | ·试剂 | 第13页 | | ·仪器 | 第13-113页 | | ·试验方法 | 第113-214页 | | ·酶活力测定 | 第13页 | | ·蛋白质的测定 | 第13页 | | ·培养基配方 | 第13-14页 | | ·粗酶液的制备 | 第14页 | | ·葡萄糖标准曲线的制作 | 第14页 | | ·DNS的配制 | 第14-214页 | | ·试验方法 | 第214-17页 | | ·酶的分离和纯 | 第14-15页 | | ·酶蛋白各组分最适PH和温度测定 | 第15页 | | ·酶蛋白各组分PH稳定性和热稳定性测定 | 第15页 | | ·测定不同纤维基质的酶解产物以及底物特异性 | 第15页 | | ·协同作用的测定 | 第15页 | | ·动力学研究 | 第15-17页 | | 第三章 纤维分解细菌HY2及HY2-3311纤维素酶组分的分离纯化 | 第17-26页 | | ·前言 | 第17-18页 | | ·纤维素酶简介 | 第17页 | | ·纤维素酶的水解及活力测定 | 第17页 | | ·纤维素酶研究的展望 | 第17-18页 | | ·试验方法 | 第18-19页 | | ·试验方法 | 第18页 | | ·凝胶类型的选择 | 第18页 | | ·分离条件的优化 | 第18-19页 | | ·结果与讨论 | 第19-21页 | | ·凝胶的选择 | 第19-20页 | | ·分离条件的优化 | 第20-21页 | | ·离子注入前后纤维素酶的分离纯化结果 | 第21-25页 | | ·Sephadex G-75柱凝胶过滤 | 第21页 | | ·、DEAE-Sephadex A-50离子交换层析 | 第21-25页 | | ·、讨论 | 第25-26页 | | 第四章 离子注入前后纤维素酶各组分酶学性质研究 | 第26-31页 | | ·酶学性质的研究方法 | 第26-27页 | | ·最适pH测定 | 第26页 | | ·最适反应温度的测定 | 第26页 | | ·热稳定性的测定 | 第26页 | | ·pH稳定性的测定 | 第26-27页 | | ·结果与讨论 | 第27-31页 | | ·最适pH、温度 | 第27页 | | ·温度稳定性和pH稳定性 | 第27-31页 | | 第五章 离子注入前后纤维素酶酶解底物特异性及协同作用的研究 | 第31-36页 | | ·关于纤维素酶的底物特异性 | 第31页 | | ·关于纤维素酶的协同作用 | 第31-32页 | | ·酶的底物专一性测定 | 第32-33页 | | ·酶的底物专一性测定方法 | 第32-33页 | | ·实验结果及讨论 | 第33页 | | ·酶的协同作用的测定 | 第33-36页 | | ·酶的协同作用的测定 | 第33-35页 | | ·实验结果及讨论 | 第35-36页 | | 第六章 离子注入前后纤维素酶水解动力学研究 | 第36-42页 | | ·纤维素酶的吸附 | 第36-37页 | | ·纤维素酶的水解机理 | 第37-38页 | | ·纤维素酶水解的动力学研究概况 | 第38-39页 | | ·纤维素酶水解动力学研究方法及其水解动力学推导 | 第39-40页 | | ·实验结果 | 第40-41页 | | ·讨论 | 第41-42页 | | 第七章 结论和建议 | 第42-43页 | | ·结论 | 第42页 | | ·建议 | 第42-43页 | | 参考文献 | 第43-47页 | | 附 录 | 第47-48页 | | 致 谢 | 第48页 |
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论文编号BS939361，这篇论文共48页
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