| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第1章 引言 | 第13-43页 |
| 1.1. 疟疾与疟原虫 | 第13-14页 |
| 1.1.1. 疟原虫的生活史 | 第13-14页 |
| 1.1.2. 疟原虫的致病性 | 第14页 |
| 1.1.3. 疟原虫的防治 | 第14页 |
| 1.2. 疟疾疫苗 | 第14-20页 |
| 1.2.1. 疟疾疫苗的主要类别 | 第16页 |
| 1.2.2. 疟疾疫苗研究进展 | 第16-19页 |
| 1.2.3. 疟疾疫苗研发面临的困难 | 第19-20页 |
| 1.2.4. 疟疾疫苗研发展望 | 第20页 |
| 1.3. 基于蛋白的疟疾疫苗 | 第20-29页 |
| 1.3.1. 基于蛋白的疟疾疫苗概述 | 第20-21页 |
| 1.3.2. 基于蛋白的疟疾疫苗研究进展 | 第21-24页 |
| 1.3.3. 基于蛋白的疟疾疫苗研发难点 | 第24-29页 |
| 1.4. 佐剂 | 第29-38页 |
| 1.4.1. 佐剂概述 | 第29-36页 |
| 1.4.2. 新型佐剂研发热点 | 第36-38页 |
| 1.5. 交联疫苗 | 第38-40页 |
| 1.5.1. 交联疫苗概述 | 第38-39页 |
| 1.5.2. 交联疫苗中的载体蛋白 | 第39-40页 |
| 1.5.3. 交联疫苗研发展望 | 第40页 |
| 1.6. 论文的立题依据 | 第40-43页 |
| 第2章 恶性疟原虫多表位抗原M312的纯化与分析 | 第43-93页 |
| 2.1. 引言 | 第43-44页 |
| 2.2. 实验材料与设备 | 第44-50页 |
| 2.2.1. 实验材料 | 第44-45页 |
| 2.2.2. 主要实验仪器和附件 | 第45-47页 |
| 2.2.3. 主要溶液配置 | 第47-50页 |
| 2.3. 实验方法 | 第50-63页 |
| 2.3.1. 工程菌的培养和产物表达 | 第50-51页 |
| 2.3.2. 初提液的稳定性 | 第51-53页 |
| 2.3.3. 分离纯化 | 第53-56页 |
| 2.3.4. 工艺放大 | 第56-58页 |
| 2.3.5. 产物的稳定性 | 第58页 |
| 2.3.6. 理化分析鉴定 | 第58-61页 |
| 2.3.7. 免疫活性分析 | 第61-63页 |
| 2.4. 实验结果与讨论 | 第63-90页 |
| 2.4.1. 工程菌的培养和产物表达 | 第63-64页 |
| 2.4.2. 初提液的稳定性 | 第64-71页 |
| 2.4.3. 分离纯化 | 第71-81页 |
| 2.4.4. 层析工艺的确定 | 第81-84页 |
| 2.4.5. 产物的稳定性 | 第84页 |
| 2.4.6. 产品理化性质表征及免疫评价 | 第84-90页 |
| 2.5. 本章小结 | 第90-93页 |
| 第3章 重组鞭毛蛋白的表达与纯化、与M312的交联 | 第93-129页 |
| 3.1. 引言 | 第93-94页 |
| 3.2. 实验部分 | 第94-95页 |
| 3.2.1. 实验材料 | 第94页 |
| 3.2.2. 实验设备 | 第94-95页 |
| 3.3. 实验方法 | 第95-103页 |
| 3.3.1. 重组鞭毛蛋白的诱导表达 | 第95页 |
| 3.3.2. 重组鞭毛蛋白的包涵体洗涤、变性与复性 | 第95-96页 |
| 3.3.3. 重组鞭毛蛋白的分离纯化 | 第96-97页 |
| 3.3.4. 重组鞭毛蛋白的分析鉴定 | 第97-98页 |
| 3.3.5. tFL的氨基交联 | 第98-99页 |
| 3.3.6. tFL-PEG2k-MAL的分离纯化 | 第99-100页 |
| 3.3.7. M312与tFL-PEG2k-MAL的交联反应与产物分离 | 第100-101页 |
| 3.3.8. 动物试验样品制备 | 第101-102页 |
| 3.3.9. 交联过程质量检测 | 第102-103页 |
| 3.4. 实验结果与讨论 | 第103-126页 |
| 3.4.1. tFL的细胞培养 | 第103-105页 |
| 3.4.2. 包涵体洗涤、变性与复性 | 第105-107页 |
| 3.4.3. tFL的分离纯化与鉴定 | 第107-114页 |
| 3.4.4. tFL的氨基交联 | 第114-117页 |
| 3.4.5. tFL-PEG2k-MAL的分离纯化 | 第117-120页 |
| 3.4.6. M312与tFL-PEG2k-MAL的交联反应与产物分离 | 第120-124页 |
| 3.4.7. 动物实验样品的制备及性质表征 | 第124-126页 |
| 3.5. 本章小结 | 第126-129页 |
| 第4章 基于鞭毛蛋白交联疟疾亚单位抗原的评价 | 第129-155页 |
| 4.1. 引言 | 第129-130页 |
| 4.2. 实验部分 | 第130-131页 |
| 4.2.1. 实验材料 | 第130页 |
| 4.2.2. 实验试剂 | 第130-131页 |
| 4.2.3. 抗体试剂盒 | 第131页 |
| 4.2.4. 实验设备和仪器 | 第131页 |
| 4.3. 实验方法 | 第131-136页 |
| 4.3.1. 动物试验方案 | 第131-133页 |
| 4.3.2. 体液免疫检测 | 第133页 |
| 4.3.3. 细胞免疫检测 | 第133-136页 |
| 4.3.4. 统计学分析 | 第136页 |
| 4.4. 实验结果与讨论 | 第136-152页 |
| 4.4.1. M312特异性抗体的测定 | 第136-140页 |
| 4.4.2. 间接免疫荧光检测M312特异性抗体体外识别能力 | 第140-141页 |
| 4.4.3. tFL特异性抗体的测定 | 第141-142页 |
| 4.4.4. 脾脏细胞增殖试验 | 第142-144页 |
| 4.4.5. 脾脏淋巴细胞活化 | 第144页 |
| 4.4.6. 脾脏细胞分泌细胞因子的检测 | 第144-147页 |
| 4.4.7. 脾脏淋巴细胞记忆T细胞分化 | 第147-148页 |
| 4.4.8. 不同剂量效果的影响 | 第148-149页 |
| 4.4.9. 讨论 | 第149-152页 |
| 4.5. 本章小结 | 第152-155页 |
| 第5章 结论与创新点 | 第155-159页 |
| 5.1 概要 | 第155页 |
| 5.2 本论文主要结论 | 第155-156页 |
| 5.3 本论文创新点 | 第156-157页 |
| 5.4 下一步工作建议 | 第157-159页 |
| 符号表 | 第159-163页 |
| 参考文献 | 第163-193页 |
| 致谢 | 第193-195页 |
| 个人简历及发表文章目录 | 第195-196页 |
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