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新型疟疾嵌合抗原M312的纯化工艺及增强其免疫原性的研究
 
     论文目录
 
摘要第5-7页
Abstract第7-8页
第1章 引言第13-43页
    1.1. 疟疾与疟原虫第13-14页
        1.1.1. 疟原虫的生活史第13-14页
        1.1.2. 疟原虫的致病性第14页
        1.1.3. 疟原虫的防治第14页
    1.2. 疟疾疫苗第14-20页
        1.2.1. 疟疾疫苗的主要类别第16页
        1.2.2. 疟疾疫苗研究进展第16-19页
        1.2.3. 疟疾疫苗研发面临的困难第19-20页
        1.2.4. 疟疾疫苗研发展望第20页
    1.3. 基于蛋白的疟疾疫苗第20-29页
        1.3.1. 基于蛋白的疟疾疫苗概述第20-21页
        1.3.2. 基于蛋白的疟疾疫苗研究进展第21-24页
        1.3.3. 基于蛋白的疟疾疫苗研发难点第24-29页
    1.4. 佐剂第29-38页
        1.4.1. 佐剂概述第29-36页
        1.4.2. 新型佐剂研发热点第36-38页
    1.5. 交联疫苗第38-40页
        1.5.1. 交联疫苗概述第38-39页
        1.5.2. 交联疫苗中的载体蛋白第39-40页
        1.5.3. 交联疫苗研发展望第40页
    1.6. 论文的立题依据第40-43页
第2章 恶性疟原虫多表位抗原M312的纯化与分析第43-93页
    2.1. 引言第43-44页
    2.2. 实验材料与设备第44-50页
        2.2.1. 实验材料第44-45页
        2.2.2. 主要实验仪器和附件第45-47页
        2.2.3. 主要溶液配置第47-50页
    2.3. 实验方法第50-63页
        2.3.1. 工程菌的培养和产物表达第50-51页
        2.3.2. 初提液的稳定性第51-53页
        2.3.3. 分离纯化第53-56页
        2.3.4. 工艺放大第56-58页
        2.3.5. 产物的稳定性第58页
        2.3.6. 理化分析鉴定第58-61页
        2.3.7. 免疫活性分析第61-63页
    2.4. 实验结果与讨论第63-90页
        2.4.1. 工程菌的培养和产物表达第63-64页
        2.4.2. 初提液的稳定性第64-71页
        2.4.3. 分离纯化第71-81页
        2.4.4. 层析工艺的确定第81-84页
        2.4.5. 产物的稳定性第84页
        2.4.6. 产品理化性质表征及免疫评价第84-90页
    2.5. 本章小结第90-93页
第3章 重组鞭毛蛋白的表达与纯化、与M312的交联第93-129页
    3.1. 引言第93-94页
    3.2. 实验部分第94-95页
        3.2.1. 实验材料第94页
        3.2.2. 实验设备第94-95页
    3.3. 实验方法第95-103页
        3.3.1. 重组鞭毛蛋白的诱导表达第95页
        3.3.2. 重组鞭毛蛋白的包涵体洗涤、变性与复性第95-96页
        3.3.3. 重组鞭毛蛋白的分离纯化第96-97页
        3.3.4. 重组鞭毛蛋白的分析鉴定第97-98页
        3.3.5. tFL的氨基交联第98-99页
        3.3.6. tFL-PEG2k-MAL的分离纯化第99-100页
        3.3.7. M312与tFL-PEG2k-MAL的交联反应与产物分离第100-101页
        3.3.8. 动物试验样品制备第101-102页
        3.3.9. 交联过程质量检测第102-103页
    3.4. 实验结果与讨论第103-126页
        3.4.1. tFL的细胞培养第103-105页
        3.4.2. 包涵体洗涤、变性与复性第105-107页
        3.4.3. tFL的分离纯化与鉴定第107-114页
        3.4.4. tFL的氨基交联第114-117页
        3.4.5. tFL-PEG2k-MAL的分离纯化第117-120页
        3.4.6. M312与tFL-PEG2k-MAL的交联反应与产物分离第120-124页
        3.4.7. 动物实验样品的制备及性质表征第124-126页
    3.5. 本章小结第126-129页
第4章 基于鞭毛蛋白交联疟疾亚单位抗原的评价第129-155页
    4.1. 引言第129-130页
    4.2. 实验部分第130-131页
        4.2.1. 实验材料第130页
        4.2.2. 实验试剂第130-131页
        4.2.3. 抗体试剂盒第131页
        4.2.4. 实验设备和仪器第131页
    4.3. 实验方法第131-136页
        4.3.1. 动物试验方案第131-133页
        4.3.2. 体液免疫检测第133页
        4.3.3. 细胞免疫检测第133-136页
        4.3.4. 统计学分析第136页
    4.4. 实验结果与讨论第136-152页
        4.4.1. M312特异性抗体的测定第136-140页
        4.4.2. 间接免疫荧光检测M312特异性抗体体外识别能力第140-141页
        4.4.3. tFL特异性抗体的测定第141-142页
        4.4.4. 脾脏细胞增殖试验第142-144页
        4.4.5. 脾脏淋巴细胞活化第144页
        4.4.6. 脾脏细胞分泌细胞因子的检测第144-147页
        4.4.7. 脾脏淋巴细胞记忆T细胞分化第147-148页
        4.4.8. 不同剂量效果的影响第148-149页
        4.4.9. 讨论第149-152页
    4.5. 本章小结第152-155页
第5章 结论与创新点第155-159页
    5.1 概要第155页
    5.2 本论文主要结论第155-156页
    5.3 本论文创新点第156-157页
    5.4 下一步工作建议第157-159页
符号表第159-163页
参考文献第163-193页
致谢第193-195页
个人简历及发表文章目录第195-196页

 
论文编号BS3168424,这篇论文共196
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