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发酵乳杆菌L-乳酸脱氢酶的筛选鉴定及其在L-丹参素合成中的应用 |
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论文目录 |
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摘要 | 第3-4页 | Abstract | 第4-5页 | 第一章 绪论 | 第8-16页 | 1.1 丹参及丹参素简介 | 第8页 | 1.2 丹参素的药理活性 | 第8-11页 | 1.2.1 抗血栓形成 | 第9页 | 1.2.2 抗菌消炎和增强机体免疫力 | 第9页 | 1.2.3 抗氧化及清除自由基 | 第9-10页 | 1.2.4 钙拮抗 | 第10页 | 1.2.5 保肝和防治肝纤维化 | 第10页 | 1.2.6 抗癌 | 第10-11页 | 1.2.7 改善微循环 | 第11页 | 1.2.8 保护神经 | 第11页 | 1.3 丹参素的获取方式 | 第11-12页 | 1.3.1 化学合成 | 第11-12页 | 1.3.2 生物合成 | 第12页 | 1.4 乳酸脱氢酶 | 第12-13页 | 1.5 辅酶再生 | 第13-14页 | 1.6 全细胞转化法 | 第14页 | 1.7 论文立题依据和意义 | 第14-15页 | 1.8 论文研究内容 | 第15-16页 | 第二章 材料和方法 | 第16-25页 | 2.1 菌株和质粒 | 第16页 | 2.2 仪器设备 | 第16-17页 | 2.3 主要试剂和工具酶 | 第17页 | 2.4 培养基及相关试剂 | 第17-18页 | 2.5 实验方法 | 第18-25页 | 2.5.1 菌株的筛选 | 第18页 | 2.5.2 高效液相色谱检测 | 第18页 | 2.5.3 引物设计 | 第18-19页 | 2.5.4 基因组的提取 | 第19页 | 2.5.5 目的基因的克隆及单基因重组质粒的构建 | 第19-20页 | 2.5.6 大肠杆菌感受态细胞的制备 | 第20页 | 2.5.7 重组质粒的转化 | 第20页 | 2.5.8 重组L-乳酸脱氢酶的诱导表达 | 第20-21页 | 2.5.9 重组L-乳酸脱氢酶的分离纯化 | 第21页 | 2.5.10 重组L-乳酸脱氢酶活性测定 | 第21页 | 2.5.11 重组L-乳酸脱氢酶的酶学性质研究 | 第21-22页 | 2.5.12 葡萄糖脱氢酶和L-乳酸脱氢酶共表达菌株的构建 | 第22-23页 | 2.5.13 双酶活性检测 | 第23页 | 2.5.14 诱导条件的优化 | 第23-24页 | 2.5.15 全细胞转化条件的优化 | 第24-25页 | 第三章 结果和讨论 | 第25-41页 | 3.1 菌株的筛选 | 第25-27页 | 3.2 L-乳酸脱氢酶基因的预测 | 第27-28页 | 3.3 目的基因的克隆 | 第28-29页 | 3.4 单基因重组质粒的构建 | 第29页 | 3.5 重组L-乳酸脱氢酶的诱导表达及纯化 | 第29-30页 | 3.6 L-乳酸脱氢酶基因的序列分析 | 第30-32页 | 3.6.1 L-乳酸脱氢酶的进化树分析 | 第30-31页 | 3.6.2 L-乳酸脱氢酶的氨基酸序列分析 | 第31-32页 | 3.7 L-LDH0845 的酶学性质分析 | 第32-35页 | 3.8 辅因子再生工程菌的构建 | 第35-36页 | 3.9 共表达重组蛋白SDS-PAGE分析 | 第36-37页 | 3.10 L-LDH和 GDH酶活检测 | 第37页 | 3.11 诱导条件的优化 | 第37-38页 | 3.12 诱导条件的正交优化实验结果和分析 | 第38-39页 | 3.13 全细胞催化条件的优化 | 第39-41页 | 主要结论与展望 | 第41-42页 | 致谢 | 第42-43页 | 参考文献 | 第43-48页 | 附录:作者在攻读硕士学位期间的论文成果 | 第48页 |
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