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当前位置:教育论文中心首页--硕士论文--斯氏假单胞菌S12过氧化氢酶基因的克隆表达及其酶学性质的研究
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斯氏假单胞菌S12过氧化氢酶基因的克隆表达及其酶学性质的研究
 
     论文目录
 
摘要第4-5页
Abstract第5-6页
英文缩略表第7-11页
1. 引言第11-21页
    1.1 过氧化氢酶第11-15页
        1.1.1 过氧化氢酶的研究进展第11-13页
        1.1.2 过氧化氢酶的结构第13-14页
        1.1.3 过氧化氢酶的商业化生产第14页
        1.1.4 过氧化氢酶在食品行业的应用第14-15页
    1.2 斯氏假单胞菌第15-17页
        1.2.1 斯氏假单胞菌的发现第15页
        1.2.2 斯氏假单胞菌的研究现状第15-17页
    1.3 改善酶学性质的策略第17-19页
        1.3.1 定向进化第17-18页
        1.3.2 半理性设计第18页
        1.3.3 理性设计第18-19页
    1.4 本研究的目的和意义第19-21页
2. 高过氧化氢酶活性菌株的筛选第21-28页
    2.1 实验材料第21-22页
        2.1.1 实验菌株第21页
        2.1.2 实验主要仪器第21页
        2.1.3 酶与引物第21-22页
        2.1.4 培养基及实验相关溶液第22页
    2.2 试验方法第22-24页
        2.2.1 细菌分离及过氧化氢酶活性初筛第22-23页
        2.2.2 菌株过氧化氢酶活性检测第23页
        2.2.3 过氧化氢酶活力测定方法第23页
        2.2.4 高过氧化氢酶活性菌株的鉴定第23-24页
    2.3 试验结果第24-27页
        2.3.1 平板检测结果第24页
        2.3.2 高酶活菌株的筛选结果第24-25页
        2.3.3 菌株鉴定第25-27页
    2.4 讨论第27页
    2.5 本章小结第27-28页
3. 过氧化氢酶基因的克隆及其性质分析第28-53页
    3.1 实验材料第28-32页
        3.1.1 菌株与质粒第28页
        3.1.2 实验主要仪器第28页
        3.1.3 酶、引物及主要试剂第28-29页
        3.1.4 培养基及实验相关溶液第29-32页
    3.2 试验方法第32-40页
        3.2.1 序列分析软件第32页
        3.2.2 基因组的提取第32-33页
        3.2.3 目的基因的获取第33-34页
        3.2.4 pET30a(+)质粒提取第34-35页
        3.2.5 目的基因的酶切和回收第35-36页
        3.2.6 载体的酶切和回收第36页
        3.2.7 目的基因和载体的连接第36页
        3.2.8 大肠杆菌TOP10感受态细胞的转化第36-37页
        3.2.9 阳性克隆鉴定及测序第37页
        3.2.10 大肠杆菌BL21感受态细胞的转化第37-38页
        3.2.11 阳性克隆的鉴定第38页
        3.2.12 过氧化氢酶在大肠杆菌中的表达第38页
        3.2.13 过氧化氢酶菌体的破碎第38页
        3.2.14 表达产物所在位置的检测第38-39页
        3.2.15 过氧化氢酶的纯化第39页
        3.2.16 过氧化氢酶最适温度及温度稳定性的测定第39-40页
        3.2.17 过氧化氢酶最适pH和pH稳定性的测定第40页
        3.2.18 不同金属离子对过氧化氢酶的影响第40页
        3.2.19 过氧化氢酶催化动力学参数的测定第40页
    3.3 结果和分析第40-49页
        3.3.1 过氧化氢酶KatE蛋白质的理化性质预测第40-41页
        3.3.2 过氧化氢酶KatE蛋白质的二级结构预测第41-42页
        3.3.3 目的基因katE的获取第42-43页
        3.3.4 表达载体pET30a-katE的构建第43-44页
        3.3.5 重组过氧化氢酶KatE的诱导表达第44-45页
        3.3.6 重组过氧化氢酶KatE的纯化第45-46页
        3.3.7 过氧化氢酶KatE的最适温度及温度稳定性第46页
        3.3.8 过氧化氢酶KatE的最适pH及pH稳定性第46-47页
        3.3.9 不同金属离子对过氧化氢酶KatE的影响第47页
        3.3.10 过氧化氢酶KatE的催化动力学参数的测定第47-48页
        3.3.11 过氧化氢酶KatE蛋白质序列比对第48-49页
    3.4 讨论第49-52页
    3.5 本章小结第52-53页
4. 正交实验设计多点突变提高过氧化氢酶稳定性第53-65页
    4.1 实验材料第53-55页
        4.1.1 菌株与质粒第53页
        4.1.2 试验主要仪器第53页
        4.1.3 酶、引物及主要试剂第53-55页
        4.1.4 培养基及试验相关溶液第55页
    4.2 试验方法第55-59页
        4.2.1 多点突变体的设计方法第55-56页
        4.2.2 最优多点突变体的设计方法第56页
        4.2.3 pET30a-katE的质粒提取第56页
        4.2.4 pET30a-katE的突变设计第56-58页
        4.2.5 过氧化氢酶突变体在大肠杆菌TOP 10菌株中的转化和阳性鉴定第58页
        4.2.6 过氧化氢酶突变体在大肠杆菌中感受态BL21的转化第58页
        4.2.7 过氧化氢酶突变体在大肠杆菌中的表达第58页
        4.2.8 过氧化氢酶突变体的纯化第58页
        4.2.9 野生型及突变体酶活力的测定第58页
        4.2.10 野生型及突变体热稳定性的测定第58页
        4.2.11 野生型及突变体DSC的检测第58-59页
    4.3 结果与分析第59-63页
        4.3.1 多点突变体过氧化氢酶M1~M11的纯化结果第59页
        4.3.2 野生型和多点突变体M1~M11的酶活测定第59-60页
        4.3.3 野生型及多点突变体M1~M11的热稳定性测定第60页
        4.3.4 正交分析第60-61页
        4.3.5 最优突变体过氧化氢酶的纯化第61-62页
        4.3.6 野生型及最优突变体酶活力的测定第62页
        4.3.7 野生型及最优突变体热稳定性的测定第62-63页
    4.4 讨论第63-64页
    4.5 本章小结第64-65页
5. 全文总结与展望第65-66页
    5.1 全文总结第65页
    5.2 展望第65-66页
参考文献第66-75页
作者简历第75-76页
致谢第76页

 
 
论文编号BS4734486,这篇论文共76
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