| 摘要 | 第10-13页 |
| ABSTRACT | 第13-17页 |
| 绪论 | 第18-20页 |
| 第一篇 文献综述 | 第20-58页 |
| 第一章 鸡球虫病及其免疫防控的研究进展 | 第20-42页 |
| 1 鸡球虫的种类及其生活史 | 第20-22页 |
| 2 鸡球虫的侵入机理及其寄生部位特异性 | 第22-24页 |
| 3 鸡球虫的免疫机制 | 第24-27页 |
| 3.1 巨噬细胞在鸡球虫非特异性细胞免疫反应中的作用 | 第24页 |
| 3.2 T细胞在鸡球虫特异性细胞免疫反应中的作用 | 第24-25页 |
| 3.3 细胞因子在鸡球虫免疫中的作用 | 第25-27页 |
| 4 鸡球虫病的免疫防控 | 第27-30页 |
| 4.1 强毒活疫苗 | 第27页 |
| 4.2 弱毒活疫苗 | 第27-28页 |
| 4.3 亚单位疫苗 | 第28-29页 |
| 4.4 DNA疫苗 | 第29-30页 |
| 5 和缓艾美耳球虫的研究进展 | 第30-34页 |
| 5.1 病原体 | 第30-31页 |
| 5.2 最短孢子化时间和最小潜在期 | 第31页 |
| 5.3 寄生部位 | 第31页 |
| 5.4 发育史 | 第31-32页 |
| 5.5 流行情况 | 第32-33页 |
| 5.6 致病性 | 第33-34页 |
| 参考文献 | 第34-42页 |
| 第二章 微线蛋白在宿主特异性和组织嗜性中的作用 | 第42-58页 |
| 1 顶复门寄生虫 | 第42-43页 |
| 2 顶复门寄生虫侵入宿主细胞的机制 | 第43页 |
| 3 微线蛋白(MICs) | 第43-46页 |
| 3.1 1型凝血酶致敏蛋白-1结构域(Thrombospondin-1 type 1 domains,TSR) | 第44页 |
| 3.2 Von Willbrand A结构域/integrin inserted(Ⅰ)结构域 | 第44-45页 |
| 3.3 Apple/PAN结构域 | 第45页 |
| 3.4 EGF-样结构域 | 第45页 |
| 3.5 凝集素(Lectin)结构域 | 第45-46页 |
| 4 MICs识别宿主细胞表面糖类分子 | 第46-49页 |
| 4.1 含MAR结构域的蛋白(MCPs)结合唾液酸 | 第46-48页 |
| 4.2 含Apple结构域的MICs结合半乳糖 | 第48-49页 |
| 4.3 其他宿主黏附性MICs | 第49页 |
| 5 宿主和组织嗜性差异的分子基础 | 第49-52页 |
| 6 总结 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-58页 |
| 第二篇 试验研究 | 第58-202页 |
| 第三章 和缓艾美耳球虫子孢子蛋白中与鸡小肠后段上皮细胞结合蛋白的鉴定 | 第58-80页 |
| 1 材料和方法 | 第59-64页 |
| 1.1 实验材料 | 第59-60页 |
| 1.2 实验方法 | 第60-64页 |
| 2 结果 | 第64-74页 |
| 2.1 E.mitis子孢子的纯化 | 第64页 |
| 2.2 E.mitis子孢子可溶性蛋白及其多克隆抗体的制备 | 第64-66页 |
| 2.3 鸡小肠后段肠上皮细胞的分离 | 第66页 |
| 2.4 免疫荧光检测子孢子可溶性蛋白与鸡小肠后段上皮细胞的结合 | 第66-67页 |
| 2.5 Western blot分析E.mitis子孢子可溶性蛋白与鸡小肠后段上皮细胞的结合 | 第67-68页 |
| 2.6 QE鉴定分析与鸡小肠后段上皮细胞结合的E.mitis子孢子可溶性蛋白 | 第68-71页 |
| 2.7 生物信息学分析 | 第71-74页 |
| 3 讨论 | 第74-76页 |
| 参考文献 | 第76-80页 |
| 第四章 EmiMIC3的分子鉴定及免疫保护性研究 | 第80-118页 |
| 1 材料和方法 | 第81-96页 |
| 1.1 实验材料 | 第81-83页 |
| 1.2 实验方法 | 第83-96页 |
| 2 结果 | 第96-110页 |
| 2.1 EmiMIC3基因的扩增和序列分析 | 第96-97页 |
| 2.2 EmiMIC3序列同源性分析 | 第97-99页 |
| 2.3 重组表达质粒pET-32a-EmiMIC3的构建和鉴定 | 第99页 |
| 2.4 EmiMIC3重组蛋白的表达及纯化 | 第99-101页 |
| 2.5 大鼠抗rEmiMIC3抗体效价的检测 | 第101页 |
| 2.6 免疫印迹分析重组和天然蛋白EmiMIC3 | 第101-103页 |
| 2.7 E.mitis子孢子和裂殖子的纯化 | 第103页 |
| 2.8 免疫荧光检测EmiMIC3在子孢子和裂殖子时期的表达 | 第103-105页 |
| 2.9 重组蛋白rEmiMIC3抗E.mitis的免疫保护性 | 第105页 |
| 2.10 免疫rEmiMIC3后鸡血清中IgG水平检测 | 第105-106页 |
| 2.11 免疫rEmiMIC3后鸡血清中细胞因子水平检测 | 第106页 |
| 2.12 脾淋巴细胞中细胞因子转录水平的检测 | 第106-109页 |
| 2.13 免疫rEmiMIC3后鸡脾淋巴细胞中CD4~+和CD8~+T细胞的变化 | 第109-110页 |
| 3 讨论 | 第110-113页 |
| 参考文献 | 第113-118页 |
| 第五章 EmiMIC2的分子鉴定及免疫保护性研究 | 第118-140页 |
| 1 材料和方法 | 第118-123页 |
| 1.1 实验材料 | 第118-119页 |
| 1.2 实验方法 | 第119-123页 |
| 2 结果 | 第123-136页 |
| 2.1 EmiMIC2基因的扩增和序列分析 | 第123-124页 |
| 2.2 EmiMIC2序列同源性分析 | 第124-125页 |
| 2.3 重组表达质粒pET-32a-EmiMIC2的构建和鉴定 | 第125-126页 |
| 2.4 EmiMIC2重组蛋白的表达及纯化 | 第126-128页 |
| 2.5 大鼠抗rEmiMIC2抗体效价的检测 | 第128页 |
| 2.6 免疫印迹分析重组和天然蛋白EmiMIC2 | 第128-129页 |
| 2.7 免疫荧光检测EmiMIC2在子孢子和裂殖子时期的表达 | 第129-131页 |
| 2.8 重组蛋白rEmiMIC2抗E.mitis的免疫保护性 | 第131页 |
| 2.9 免疫rEmiMIC2后鸡血清中IgG水平检测 | 第131-132页 |
| 2.10 免疫rEmiMIC2后鸡血清中细胞因子水平检测 | 第132页 |
| 2.11 脾淋巴细胞中细胞因子转录水平的检测 | 第132-135页 |
| 2.12 免疫rEmiMIC2后鸡脾淋巴细胞中CD4~+和CD8~+T细胞的变化 | 第135-136页 |
| 3 讨论 | 第136-138页 |
| 参考文献 | 第138-140页 |
| 第六章 EmiEtmic-2/7h的分子鉴定及免疫保护性研究 | 第140-162页 |
| 1 材料和方法 | 第140-143页 |
| 1.1 实验材料 | 第140-141页 |
| 1.2 实验方法 | 第141-143页 |
| 2 结果 | 第143-157页 |
| 2.1 EmiEtmic-2/7h基因的扩增和序列分析 | 第143-144页 |
| 2.2 EmiEtmic-2/7h序列同源性分析 | 第144-146页 |
| 2.3 重组表达质粒pET-32a-EmiEtmic-2/7h的构建和鉴定 | 第146页 |
| 2.4 EmiEtmic-2/7h重组蛋白的表达及纯化 | 第146-148页 |
| 2.5 大鼠抗rEmiEtmic-2/7h抗体效价的检测 | 第148页 |
| 2.6 免疫印迹分析重组和天然蛋白EmiEmic-2/7h | 第148-150页 |
| 2.7 免疫荧光检测EmiEtmic-2/7h在子孢子和裂殖子时期的表达 | 第150-152页 |
| 2.8 重组蛋白rEmiEtmic-2/7h抗E.mitis的免疫保护性 | 第152页 |
| 2.9 免疫rEmiEtmic-2/7h后鸡血清中IgG水平检测 | 第152-153页 |
| 2.10 免疫rEmiEtmic-2/7h后鸡血清中细胞因子水平检测 | 第153页 |
| 2.11 脾淋巴细胞中细胞因子转录水平的检测 | 第153-156页 |
| 2.12 免疫rEmiEtmic-2/7h后鸡脾淋巴细胞中CD4~+和CD8~+T细胞的变化 | 第156-157页 |
| 3 讨论 | 第157-159页 |
| 参考文献 | 第159-162页 |
| 第七章 EmiAMA1的分子鉴定及免疫保护性研究 | 第162-182页 |
| 1 材料和方法 | 第163-166页 |
| 1.1 实验材料 | 第163页 |
| 1.2 实验方法 | 第163-166页 |
| 2 结果 | 第166-177页 |
| 2.1 EmiAMA1基因的扩增和序列分析 | 第166页 |
| 2.2 EmiAMA1序列同源性分析 | 第166-167页 |
| 2.3 重组表达质粒pET-32a-EmiAMA1的构建和鉴定 | 第167-168页 |
| 2.4 EmiAMA1重组蛋白的表达及纯化 | 第168-170页 |
| 2.5 大鼠抗rEmiAMA1抗体效价的检测 | 第170页 |
| 2.6 免疫印迹分析重组蛋白EmiAMA1 | 第170页 |
| 2.7 免疫荧光检测EmiAMA1在子孢子和裂殖子时期的表达 | 第170-172页 |
| 2.8 重组蛋白rEmiAMA1抗E.mitis的免疫保护性 | 第172-173页 |
| 2.9 免疫rEmiAMA1后鸡血清中IgG水平检测 | 第173页 |
| 2.10 免疫rEmiAMA1后鸡血清中细胞因子水平检测 | 第173页 |
| 2.11 脾淋巴细胞中细胞因子转录水平的检测 | 第173-176页 |
| 2.12 免疫rEmiAMA1后鸡脾淋巴细胞中CD4~+和CD8~+T细胞的变化 | 第176-177页 |
| 3 讨论 | 第177-179页 |
| 参考文献 | 第179-182页 |
| 第八章 微线蛋白及其结构域在E.mitis子孢子侵入过程中的作用 | 第182-202页 |
| 1 材料和方法 | 第183-188页 |
| 1.1 实验材料 | 第183页 |
| 1.2 实验方法 | 第183-188页 |
| 2 结果 | 第188-197页 |
| 2.0 EmiMARs的PCR扩增 | 第188-189页 |
| 2.1 重组表达质粒pET-32a-EmiMARs的鉴定 | 第189-190页 |
| 2.2 重组蛋白EmiMARs的表达与纯化 | 第190页 |
| 2.3 重组蛋白rEmiMIC3与鸡小肠后段上皮细胞的结合 | 第190-191页 |
| 2.4 重组EmiMIC3-MARs结构域蛋白与鸡小肠后段上皮细胞结合的能力 | 第191-192页 |
| 2.5 EmiMICs与鸡不同肠段的结合能力 | 第192-194页 |
| 2.6 EmiMARs与鸡不同肠段的结合能力 | 第194-196页 |
| 2.7 子孢子侵入的抑制 | 第196-197页 |
| 3 讨论 | 第197-199页 |
| 参考文献 | 第199-202页 |
| 全文总结 | 第202-204页 |
| 致谢 | 第204-206页 |
| 博士期间论文发表情况 | 第206页 |
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