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当前位置:教育论文中心首页--硕士论文--绵羊β-防御素(SBD-1)原核表达方法的建立
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绵羊β-防御素(SBD-1)原核表达方法的建立
 
     论文目录
 
摘要第4-5页
abstract第5-6页
缩略语表第12-13页
1 引言第13-24页
    1.1 抗菌肽简介第13-19页
        1.1.1 抗菌肽的发现第13-14页
        1.1.2 抗菌肽的分类第14页
        1.1.3 抗菌肽的多维特性第14页
        1.1.4 抗菌活性第14-15页
        1.1.5 抗菌活性的机制第15-16页
        1.1.6 控制生物膜第16-17页
        1.1.7 抗肿瘤活性第17页
        1.1.8 与细胞有丝分裂相关第17页
        1.1.9 调节先天免疫第17页
        1.1.10 动物β-防御素的免疫调节作用第17-18页
        1.1.11 抗菌肽的局限性第18-19页
        1.1.12 抗菌肽的应用第19页
    1.2 SUMO简介第19-21页
    1.3 ELP简介第21-22页
    1.4 本研究的目的意义第22-23页
    1.5 技术路线图第23-24页
2 材料第24-25页
    2.1 实验材料第24页
    2.2 克隆和表达载体第24页
    2.3 酶和生化试剂第24页
    2.4 主要仪器和设备第24-25页
3 实验方法第25-40页
    3.1 SBD-1基因的克隆及序列分析第25-28页
        3.1.1 蒙古绵羊十二指肠组织总RNA的提取及检测第25页
        3.1.2 RCR模板的制备第25-26页
        3.1.3 绵羊SBD-1基因的PCR扩增第26页
        3.1.4 绵羊SBD-1基因PCR产物的纯化第26-27页
        3.1.5 绵羊SBD-1基因PCR纯化产物与克隆载体的连接第27页
        3.1.6 大肠杆菌感受态细胞的制备第27页
        3.1.7 重组克隆载体的转化与质粒的提取第27-28页
        3.1.8 阳性重组质粒的鉴定与测序第28页
    3.2 重组原核表达质粒pET-22b-SUMO-SBD-1的构建第28-32页
        3.2.1 SUMO基因片段的制备第29页
        3.2.2 SUMO基因PCR产物的纯化第29页
        3.2.3 SUMO基因PCR纯化产物与克隆载体的连接第29-30页
        3.2.4 重组克隆载体的转化与质粒的提取第30页
        3.2.5 SUMO-SBD-1融合基因的扩增第30页
        3.2.6 重组克隆载体的转化与质粒的制备第30-31页
        3.2.7 原核表达载体pET-22b与目的基因片段的连接第31页
        3.2.8 重组原核表达载体的转化与质粒提取第31-32页
        3.2.9 重组原核表达载体的酶切鉴定第32页
    3.3 SUMO-SBD-1融合蛋白在大肠杆菌中的表达第32-33页
        3.3.1 阳性重组质粒转化表达宿主菌第32页
        3.3.2 SUMO-SBD-1融合蛋白在大肠杆菌中的表达第32-33页
    3.4 SUMO-SBD-1融合蛋白的纯化第33-34页
        3.4.1 蛋白纯化第33-34页
        3.4.2 SBD-1的纯化第34页
    3.5 重组原核表达质粒的ELP-SBD-1的构建第34-36页
        3.5.1 目的基因片段的制备第34-35页
        3.5.2 原核表达载体品pET-22b-ELP-SBD-1的制备第35页
        3.5.3 目的片段与表达载体的双酶切第35页
        3.5.4 原核表达载体pET-22b与目的基因片段的连接第35-36页
        3.5.5 重组原核表达载体的转化与质粒提取第36页
    3.6 ELP-SBD-1融合蛋白在大肠杆菌中的表达第36-37页
        3.6.1 阳性重组质粒转化表达宿主菌第36页
        3.6.2 ELP-SBD-1融合蛋白在大肠杆菌中的表达第36-37页
    3.7 ELP-SBD-1融合蛋白的纯化第37-38页
    3.8 Westernblot检测SBD-1的特异性第38-39页
    3.9 大肠杆菌和金黄色葡萄球菌的抑菌试验第39-40页
4 实验结果第40-51页
    4.1 SBD-1基因的克隆第40-41页
        4.1.1 绵羊十二指肠组织的总RNA第40页
        4.1.2 SBD-1基因的克隆与鉴定第40-41页
    4.2 重组原核表达质粒pET-22b-SUMO-SBD-1的构建第41-42页
        4.2.1 阳性重组工程菌的筛选与鉴定第41页
        4.2.2 重组SUMO-SBD-1基因测序结果及序列分析第41-42页
    4.3 SUMO-SBD-1融合蛋白在大肠杆菌中的表达第42-44页
        4.3.1 优化重组工程菌的诱导第42-43页
        4.3.2 37 ℃改变诱导时间第43页
        4.3.3 25 ℃改变诱导时间第43-44页
        4.3.4 18 ℃改变诱导时间第44页
    4.4 融合蛋白SUMO-SBD-1的纯化第44-45页
        4.4.1 蛋白纯化表达蛋白的纯化(亲和层析)第44-45页
        4.4.2 融合表达蛋白用SUMOProtease酶切结果第45页
    4.5 重组原核表达质粒pET-22b-ELP-SBD-1的构建第45-46页
    4.6 ELP-SBD-1融合蛋白在大肠杆菌中的表达第46-48页
        4.6.1 优化重组工程菌的诱导第46-47页
        4.6.2 37 ℃改变诱导时间第47页
        4.6.3 25 ℃改变诱导时间第47-48页
        4.6.4 18 ℃改变诱导时间第48页
    4.7 表达蛋白的Westernblot鉴定第48-49页
        4.7.1 SUMO-SBD-1Westernblot鉴定结果第48-49页
        4.7.2 ELP-SBD-1Westernblot鉴定结果第49页
    4.8 抑菌试验第49-51页
5 讨论第51-54页
    5.1 重组SBD-1蛋白的研究意义第51页
    5.2 标签蛋白的选择和载体构建第51-52页
        5.2.1 表达质粒pET-22b-SUMO-SBD-1的构建第51-52页
        5.2.2 表达质粒pET-22b-ELP-SBD-1的构建第52页
    5.3 目的蛋白的纯化第52页
    5.4 融合蛋白的纯化第52-53页
    5.5 目的蛋白的活性检测第53-54页
6 结论第54-55页
致谢第55-56页
参考文献第56-60页
作者简介第60页

 
 
论文编号BS3836346,这篇论文共60
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