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蛋白质与蛋白质相互作用的研究进展
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【中药学科研论文】许多生命活动是以蛋白质分子的结合和解离来实现的,细胞的各种重要生理活动,细胞对外界环境及内环境作用的反应等,均是以蛋白质间相互作用为纽带,形成信号转导网络系统。因此,对蛋白质相互作用的深入研究是认识和理解各种生命现象的必要前提。 1 蛋白质相互作用的分子结构基础 蛋白质之间的相互作用与其所具有的特定结构域密不可分。典型蛋白质相互作用的结构域是一个具有结合专一性的独立折叠元件,可以插入新的蛋白质中并保留结合靶部位的能力。它们的相互作用多是通过2个多肽表面几何构型和静电力而相互连接[1]。 1. 1 PDZ结构域 由90个氨基酸组成, PDZ是最早发现含有此结构域的PSD-95/SPA90 (post-syn-aptic density protein-95), DLG-A(discs-large protein:drosophila tumor suppressor), ZO-1(zonula occludens-1)蛋白质首字母的缩写。PDZ结构域可特异性地识别、结合配体蛋白C端的4个氨基酸残基,根据所识别的氨基酸残基的不同,典型的PDZ羧基序列分为3类: I类(X-[S/T]-X-[L/V]-COOH),Ⅱ类(X-Y-X-V, X-F-X-A, X-Y-X-I, X-V-X-I, X-V-X-V, X-I-X-V-COOH);Ⅲ类(X-[D/E]-X-[L/V]-COOH)。PDZ结构域参与多种重要的生物学过程,如细胞信号转导、细胞分裂、蛋白质运输、蛋白质降解和基因表达等[2]。 1. 2 LIM结构域 LIM (Lin-11, Isl-1,Mec-3,LIM)结构域富含半胱氨酸和组氨酸,进化上相对保守。由2个锌指利用疏水作用捆绑在一起组成,单个锌指是由2个反向平行的β片层组成,片层中间夹着一个转角,多数LIM结构域可以单独与其对应的配体结合。LIM结构域结合蛋白(LIM domain-binding protein)可以通过其羧基端代写论文和含有LIM结构域的蛋白质相互作用,形成复合体作为传递
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